BOCHUM / MÜNCHEN (IT BOLTWISE) – Neue Forschungsergebnisse aus Deutschland könnten den Weg für innovative Therapien gegen Prionenerkrankungen ebnen. Ein Team von Wissenschaftlern der Ruhr-Universität Bochum hat herausgefunden, dass Lipidanker auf Nervenzellmembranen eine entscheidende Rolle bei der Stabilisierung von Prionproteinen spielen und deren pathologische Aggregation verhindern können.
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Die Forschungsergebnisse der Ruhr-Universität Bochum unter der Leitung von Professor Jörg Tatzelt werfen ein neues Licht auf die Mechanismen, die zur Entstehung von Prionenerkrankungen führen. Diese seltenen, aber tödlichen neurodegenerativen Erkrankungen sind durch die Fehlfaltung von Prionproteinen gekennzeichnet, die sich zu schädlichen Aggregaten zusammenlagern. Die Studie zeigt, dass Lipidanker auf der Membran von Nervenzellen die Struktur dieser Proteine stabilisieren und so deren schädliche Aggregation verhindern können.
Prionenerkrankungen wie die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit sind sowohl in erblichen als auch in infektiösen Formen bekannt. Die Forscher haben neue in vitro- und Zellkulturmodelle entwickelt, um die Rolle von Membranankern bei der Faltung und Aggregation von Prionproteinen zu untersuchen. Dabei stellten sie fest, dass die Verankerung an der Membran die Faltung von Prionproteinen stabilisiert und deren Aggregation effektiv hemmt.
Interessanterweise konnten die Wissenschaftler zeigen, dass bereits vorgeformte Proteinaggregate die Verklumpung von membranverankerten Prionproteinen induzieren können. Dies deutet auf einen Mechanismus hin, der bei infektiösen Prionenerkrankungen eine Rolle spielen könnte. Diese Erkenntnisse sind von großer Bedeutung für das Verständnis der Proteinfehlfaltung und könnten neue therapeutische Ansätze für Prion- und andere neurodegenerative Erkrankungen eröffnen.
Die Forschung wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft gefördert und in der renommierten Fachzeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences veröffentlicht. Die Ergebnisse unterstreichen die Bedeutung der GPI-Anker in der Prävention der spontanen Fehlfaltung von Prionproteinen und bieten eine mechanistische Grundlage für erbliche Prionenerkrankungen, die mit ankerlosen Prionproteinen assoziiert sind.
Die Stabilisierung von Prionproteinen durch Membrananker könnte auch für andere neurodegenerative Erkrankungen wie Alzheimer und Parkinson von Bedeutung sein, bei denen Proteinaggregation eine zentrale Rolle spielt. Die Erkenntnisse aus Bochum könnten somit weitreichende Auswirkungen auf die Entwicklung neuer Therapien haben, die auf die Stabilisierung von Proteinen abzielen.
Insgesamt zeigt die Studie, dass die zweidimensionale Einschränkung durch einen Membrananker die native Proteinkonformation stabilisiert und die Phasentrennung in Proteinaggregate unterdrückt. Dies könnte ein entscheidender Schritt in Richtung neuer Behandlungsstrategien für neurodegenerative Erkrankungen sein, die durch Proteinfehlfaltung gekennzeichnet sind.
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